Horváth László (szerk.): Halbiológia és haltenyésztés (Mezőgazda Kiadó, Budapest, 2000)
1. Biológiai alapismeretek - 1.2 Mézes Miklós: Halélettan
tő. A pepszin széles spektrumban ható savanyú proteáz, amely pepszinogén formájában termelődik és az a savanyú kémhatás (sósav) hatására aktiválódik. Az enzim vízben nem oldódó (hidrofób) maradékot képezve a polipeptidláncot leginkább az alábbi aminosavaknál képes hasítani: fenilalanin, metionin, leucin, triptofán. A tirozin aminosavat tartalmazó peptidkötések ugyanakkor relatíve stabilak a pepszinnel szemben. Az enzimműködés optimális pH-értéke erősen savanyú (1,8-2,2), és működésének eredményeképpen polipeptidek keletkeznek. A szerin proteázok csoportjába tartozó tripszin a polipeptidláncokat, fehérjéket vagy aminosavésztereket a karbonil- csoportnál hidrolizálja. A bontás kiemelt helye az arginin és lizin aminosav. Az enzim közel neutrális pH-értéken (6,5-7,0) a legaktívabb, és működésének eredményeképpen oligopeptidek, illetve dipeptidek keletkeznek. A takarmányok közül a nyers hüvelyes magvak (pl. szója) szerin proteáz enzimek működését gátló fehérjéi (inhibitorai) gátolják működését. Szintén a szerin proteáz csoportba tartozik a kimotripszin, amely a peptidkötéseket preferáltan az aromás aminosavaknál bontja (pl. tirozin, fenilalanin, triptofán), szintén közel neutrális kémhatásnál (pH = 6,5-7,2). Katalitikus aktivitásának eredményeképpen oligopeptidek, dipeptidek és aminosavak keletkeznek. Működését a szerin proteáz inhibitorok gátolják. A fehérjéket, illetve a peptideket a karboxiterminális oldalon aminosavakra hasítják a karboxipeptidázok. Ezek cink- metalloenzimek és szubsztrátjaik az L-aminosavak szabad alfa-karboxil-csoporttal a C-terminális pozícióban. Az enzim közel neutrális pH-értéken (6,7-7,2) működik optimálisan. Metalloenzim jellege miatt aktivitását a cink hiánya csökkenti. Az aminopeptidázok a fehérjéket, ill. a peptideket az N-terminális oldalon bontják. Szubsztrátjai az L-aminosavak, szabad aminocsoporttal az N-terminális pozícióban. Aktivitásának optimális pH-értéke: 6,5-7,5. A zsíremésztés enzimjei - lipolitikus enzimek A lipolitikus enzimek közül a halak bélcsatomájában a lipáz található meg. Ennek termelődési helye a pylorusfúggelék, a pancreas és az intestinalis egysejtű mirigyek. A legtöbb halfaj hasnyálmirigye csak igen kis mennyiségű lipáz enzimet termel, amelynek hatását a planktonikus élőlényekkel felvett lipáz kiegészítheti. Ennek nem csupán fiatal korban van jelentősége, amikor a pankreas enzim szekréciója általában nagyon alacsony, hanem később is. Az amilázhoz hasonlóan a lipáz is reabszor- beálódhat az egysejtű mirigyeken keresztül az intestinum hátulsó szakaszából, és nagyrészt a májban tárolódik. Hatására a zsírok zsírsavakra és glicerinre hidrolizálód- nak, működésének pH-optimuma 6,5-7,5. A zsíremésztéssel kapcsolatosan meg kell említeni, hogy annak hatékonysága a zsírcseppek méretének is függvénye. Ezt részben csökkenti az epe - az epesavas sók (kólsav, dezoxikólsav sói) emulgeáló hatásán keresztül -, de a zsírgranulumok képesek enzimatikus bontás nélkül is felszívódni, ha a granulum mérete kisebb, mint 0,5 pm. A zsírok a lipáz hatására történő bontás után glicerin és szabad zsírsav, valamint mono-, és diglicerid formában is felszívódhatnak. 1.2.4.3. Az emésztési folyamatok szabályozása Az emésztőenzimek de novo szintézisének intenzitása függ az aktuális anyagcsere-intenzitástól, amely viszont poikiloterm szervezeteknél a külső környezet, esetünkben a 75
