Kovács Petronella (szerk.): Isis - Erdélyi magyar restaurátor füzetek 13. (Székelyudvarhely, 2013)

Puskás Katalin: Kísérlet a vörösbomlásos bőr kezelésére, avagy epizód egy 19. századi fotótartó mappa restaurálásából

o grosime de 2-3 mm. Ţesutul fibrelor este mai fin, nu este atât de dens. Fibrele stratului papilar şi cel reticular nu sunt atât de dense din cauza fibrelor păroase şi a grăsimilor. Datorită acestei structuri mai fine, pergamentul obţinut este mai slab, si nu se poate subţia, prin urmare este mai puţin potrivit pentru copertă, dar după îndepărtarea epidermei se pot obţine coli de pergament foarte bune pentru scris. '

După desenul structurii reticulare se poate distinge pielea diferitelor specii de animale.

Recunoaşterea speciei în cazul pergamentului este mai dificilă, din cauza că, pe parcursul procesului de prelucrare stratul reticular în mare parte este îndepărtat, uneori în totalitate. Nici în cazul păstrării parţiale a acestuia nu se poate distinge modelul din cauza structurii modificate în urma întinderii sau a transparenţei (foto 2-3). în cazuri mai norocoase, se poate distinge după foliculi, sau pe partea cărnoasă, după fibrele şi vasele de sânge

Structura chimică a pielii3 4

Lanţul de al bum ine, micro fibrile şi ßbrile

în afara de caracteristicile fizice, comportarea pergamentului este influenţat de structura chimică a pielii. Ţesutul pielii este constituită din lanţuri de proteine, din care sunt formate moleculele de colagen. Colagenul este o moleculă foarte stabilă, un material puternic, rezistent care dă o duritate ţesutului pielii (foto 4).

Ca toate proteinele, chimic se formează din aminoacizi. Colagenul este format dintr-o treime de glicină (NH2-CH2-COOF1), o treime de aminoacizi cu lanţ lateral polar (chimic activ), şi o treime de aminoacizi cu lanţ lateral nepolar (chimic inactiv), catene laterale de aminoacizi. Cunoaşterea structurii aminoacizilor, a schemei chimice, este folositor în recunoaşterea moleculelor de colagen:

Elasticitatea colagenului este rezultatul specificării aminoacizilor, în marea parte în structura fiecăruia al treilea aminoacid este glicina, care, datorită structurii sale chimice permite rotaţia lanţului (foto 5).

Imino (profina şi hidroxiprolina) şi aminoacizii neutri (ce conţin numai hidrogen şi carbon la catena laterală), sunt concentrate spre mijlocul moleculei, până când aminoacizii polari şi cei acizi si bazici, ionizanţi, sunt aşezaţi pe cele două capete ale moleculei. Acest aranjament ajută la formarea lanţului de proteine în spirală (formarea helix), precum şi formarea moleculelor de colagen, a fibrilelor si micro fibrilelor care creează ţesuturile pielii. Prin astfel de ordine grupurile ionizante si polare ale unei molecule se pot învecina, formând grupuri similare, părţi amorfe, iar secţiunile bogate în grupuri mici ne polare şi acizii imino se aşează în structuri cristalizate, constituind o zonă cristalizată. Cristalizarea se datorează lanţurilor polipeptide înşirate şi structurii lor tridimensionale, care formează legături transversale, care determină stabilita-3 Haines 1999.

4 Vermesné—Fekete 1983., Haines 1999., Kissné Bendefy 1990. pp. 11-17.

tea structurii. Dacă colagenul este expus la o temperatură ridicată, cristalele se descompun. Dacă la temperatura ridicată se adaugă şi apă, colagenul se gelatinizează, adică devine un clei solubil în apă. Prin măsurarea temperaturii de contracţie, putem estima descompunerea chimică a pielii.5

Structura zwitterionic al colagenului

Colagenul are caracter amfoter şi din această cauză are proprietatea de a reacţiona şi ca acid şi ca bază. Din această cauză poate reacţiona şi ca ioni cu încărcare pozitivă cât şi negativă, în funcţie de pH- ul mediului în care se află (ormare a zwitterionilor)

(+ H,N-CH2 - COOH ~ FŢN-CH, - COO ).

Tot zwitterionii produc şi grupele de carboxil (-OOH) şi amino (- NFfi) din catenele laterale ale proteinelor, în cazul aceasta nu se creează în cadrul acelui aminoacid, ci între două lanţuri polipeptide adiacente (foto 6).

Pe baza acestor transformări, proteina în mediu acid devine pozitivă, iar în mediu bazic devine negativă. Când numărul de încărcare negativ şi pozitiv al moleculei ajunge la egalitate, se numeşte stare izoelectrică, iar valoarea pH -ului la care se dezvoltă această stare, se numeşte punctul izoelectric. în acest punct materia este cea mai stabilă, solubilitatea, expansiunea fiind cea mai mică. Punctul izoelectric al celor mai multe proteine se află în secţiunea valorilor acide, punctul colagenului se află la valori de 5,5.

Toate schimbările efectuate în catenele laterale care modifică rata grupurilor bazice si acide ale proteinelor, modifică şi valorile punctului izoelectric. Aceste valori se schimbă si în cazul colagenului, pe parcursul prelucrării pielii, în diferitele faze de lucru: tratarea cu var, cu săruri, cu tananţi, cu coloranţi.

Relaţia dintre piele şi apă

Când colagenul este în stare echilibrată, se compune din 2/3 apă, şi numai 1/3 parte este din materie solidă. Conţinutul de apă se leagă pe de o parte fizic, pe de altă parte chimic, molecular de materia fibroasă. Ca să-şi poate menţine flexibilitatea naturală, pielea prelucrată are nevoie de 12% apă în ţesutul fibrös.

Sub influenţa apei fibrele pielii netăbăcite se umflă, se îngroaşă, dar se micşorează în lungime. Nivelul umflării poate fi determinată şi de soluţia solventă, de pH, temperatura şi electrolizi, sau prezenţa altor chimicale. Modificarea fibrelor este mai accentuată sub efectul acizilor sau alcalinilor, decât în mediu neutru. Dacă se usucă fibrele de colagen umflate, pierderea de apă cauzează subţierea, slăbirea şi scurtarea lor de la 1-5%.

3 Kovács 2010. pp. 83-97., Larsen - Vest 1999. pp. 143-150.

180