182758. lajstromszámú szabadalom • Eljárás glükozon és abból adott esetben fruktóz előállítására
182.758 szennyezes-montes. Ez azt eredményezi, hogy a termék élelmiszer minőségű,- mivel a szennyezések csak a természetes glukóz forrásokból, pl. keményítőkből, igy kukoricakeményitőből származnak. Az alkén reakciózóna ugyancsak tisztább, mint abban az esetben lenne, ha mindkét reakciót ugyanabban a reaktorban végeznénk. A találmány szerinti eljárásban használható membránok azok közül kerülhetnek ki, amelyeket vizes rendszerekben általában alkalmaznak és számos anyag használható e célra. A membránok legáltalánosabb esetben nylonból, sztirol polimerből, rendszerint polisztirolból, teflonból, vagy egy cellulóz észterből, pl. cellulóz-acetátból vagy -propionátból készülnek. Az első foganatositási mód szerint a membránt úgy helyezzük be a reaktorba, hogy két zónát képezzen; ily módon kizárható a két zóna tartalmának nem kivánt keveredése. A második foganatositási mód szerint elkülönitett reaktorok kapcsolhatók össze a kiválasztott membránnal olymódon, hogy a kapcsolódásnál a szükséges felület álljon rendelkezésre. Annak érdekében, hogy biztosítsuk a hidrogén-peroxid maximális átvándorlását az első zónából a második zónába, természetesen előnyben részesítjük a jelentős szabad felülettel rendelkező membránokat. Ebből a szempontból az első foganatositási módot előnyösebbnek kell tekintenünk. A glukóz-2-oxidáz enzim vizes enzim-oldat, rögzített enziiUj rögzitett sejtek vagy micélium vagy a szabad sejtek vagy micelium alakjában áll rendelkezésre. Mivel az enzim intracellulär is, a kiválasztott mikroorganizmus sejtjeit vagy micéliumát általában úgy használjuk, hogy egyszerűen szuszpendáljuk e~ zeket a reakcióelegyben. Enzim-promotorokát és enzimvédő anyagokat ugyancsak alkalmazhatunk. Mint pl. ez az említett cikkben - Folia Microbiol. 23, 292-298, 1978 - leírták, fluorid ion jelenléte elősegíti a glukóz 0. mucida által végzett enzimes oxidációját. Enzimvédő anyagként pl. Co, Mn és Mg sók vezetők figyelembe. Az enzimes oxidációs reakciót addig folytatjuk^ ameddig az lényegében teljesen befejeződik. A végpont úgy hataroható meg, hoçy az elegyből mintákat veszünk a glukóztartalom meghatározásara, vagy kolorimetriásan meghatározzuk a glukozont,^illetőleg a hidrogén-peroxid mennyis égét‘mérjük. Kb. 24-48 órás reakcio-idők rendszerint elégségesnek bizonyulnak, az enzim-potenciáltól vagy aktivitástól függően. Számos különböző mi 1er oor g an izmus alkalmazható a találmány szerinti eljárásban felhasznált ^lukóz-2-oxidáz előállítására. Az irodalomban pl. a következő mikroorganizmusokat Írják le erre a célra. I. Aspergillus parasiticus /Biochem. J. 31» 1033, 1937/ II. Iridophycus flaccidum /Science 124, 171, 1956/ III. Oudemansiella mucida /Folia Microbiol. 13, 334, 1968; 23, 292-298, 1978/ IV. Gluconobacter roseus /J. Gen. Appl. Microbiol. 1, 152, 1953/ V. Polyporus obtusus /Biochem. Biophys. Acta 167, 501, 1968/ VI. Corticium caeruleum /Phytochemistry 1977, vol. 16, p. 1895-7/. Az enzimes oxidációs reakció hőmérsékleté nem kritikus. A reakció végezhető szobahőmérsékleten vagy még szobahőmérsékletnél magasabb hőmérsékleten is, ha az alkalmazott enzim-rendszer megfelelő hőstabilitással rendelkezik. Közelebbről,^előnyösen 50°C-on és ennél magasabb hőmérsékletén végezhetjük a 4
