Budapesti Orvostudományi Egyetem - tanácsülések, 1971-1972

1972. február 25., IV. rendes egyetemi tanácsülés - I. Miniszteri leiratok és elnöki bejelentések - II. Javaslatok Jendrassik és Winkler Emlékérme kitüntetésekre - III. Javaslat cimzetes egyetemi tanári és docensi címek adományozására - IV. Javaslat Felsőoktatási Tanulmányi Édemérem kitüntetésre - V. Javaslat az Egyetemi Tanács által alapított "Örökös Vándordíj" ez évi nyerteseire - VI. Javaslat az Elektronmikroszkóp Laboratóriumok szervezetére - VII. Adjunktusi előléptetések - VIII. Bejelentések, indítványok

- 5 --3z b\£hetkf

Br. Somogyi János az elmúlt évek folyamán az aktiv iontranszport enzimatikus mechanizmusának tanulmányozása terén igen nagyjelentőségű, önálló kutatásokat végzett és értékes, nemzetközileg is elismert eredményekre jutott.

Munkásságát az alábbiakban foglalhatom össze:

A biológiai transzportfolyamatokra vonatkozó ismereteinket nagy lépéssel vitte előre az a megállapitás, hogy a különböző anyagok transzportja enzimatikus mechanizmusokon alapszik. Ilyen vo^atkojásban a legrészletesebben tanulmányozott folyamat az aktiv Na‘ + K‘ transzport. Ma már tudjuk, hogy a sejtmembránban lokalizált Na + K aktiválható adenozintrifoszfatáz /Transzport ATPáz/ az aktiv Na/K__ transzport carrierjének tekinthető. A transzport ATPáz pontos működésének felderitése azonban nemcsak az egyik legfontosabb transzport folyamat mechanizmusának megismerését teszi lehetővé, hanem lényeges adatokkal szélesítheti az ATPáz reakciókban megnyilvánuló energia felszabadító és felhasználó részfolyamatokra vonatkozó ismereteinket is. Somogyi János az utóbbi években a transzport ATPáz működésével kapcsolatos vizsgálatait két főbb kérdés köré csoportosította.

Az egyik témakörbe az ATPáz reakciómechanizmusával kapcsolatos vizsgálatok, a másik csoportba pedig az enzimrendszer konformációjának változásával összefüggő megfigyelései tartoznak.

Ma már általánosan elfogadott, hogy a transzport ATPáz legalább két lépésben bontja az ATP-t. Az enzimrendszer Na + függő foszforilációját, melynek során az ATP terminális foszfátjából savstablllacilfoszfát kötést tartalmazó fehérjeintermedier keletkezik, egy K+-dependens defoszforiláció kiséri. Somogyi vizsgálatai szerint a defoszf orilációs lépés jól tanulmányozható a p-nitrofenilfoszfát /p-NPP/ hidrolízisének vizsgálatával. Megállapította, hogy a K - dependens p-NPP bontás és az ATP Na+ + K -függő hidrolízise ugyanazon enzimrendszertől származik.

A K+-dependens defoszforilációs részreakció számos részlete még nem tisztázott. Megállapította, hogy a K+ - dependens p-NPP hidrolízis módosítható Na -al és ATP-vel. Na+ - ATP nélkül - gátolja a K + függő p-NPP bontást, 30-100 uM ATP jelenlétében ellenben alacsony koncentrációban fokozza s csak magasabb koncentrációban gátolja azt. ATP kis koncentrációban kifejezetten fokozza, nagyobb koncentrációban ellenben gátolja az alacsony koncentrációjú monovalcns kationok jelenlétében mért p-ijPP hidrolízist. Az ATP stimulált p-NPP bontás felfüggeszthető Ca ‘-al, strofantinnal, olygomycinnel, de nem befolyásolható hydroxilaminnal. Mindez arra mutat, hogy az ATP és a Na + a defoszforilációhoz szükséges részreakció optimális ■ enzimkonformáció kialakítása révén fokozza a p-NPP hidrolízist.

Kimutatta, hogy a Na+ + K+ aktiválható ATPáz működése függ az enzimrendszer SH-, amino-, illetve karboxil csoportjainak az állapotétól. Az SH csoportok higanyos gátlószerekkel történő megkötését az enzimrendszer hőmérséklet és időtortam-fü^gő irreverzibilis konformáció változása követi. Ez a konformáció változás alig befolyásolható az ATP bontásban résztvevő komponensekkel.

9037