Új Szó - Vasárnap, 1977. január-június (30. évfolyam, 1-26. szám)
1977-05-08 / 19. szám
•*TUDOMÁNY es TECHNIKA A PROTEINEK ÉS AZ EMBERI TÁPLÁLKOZÁS A proteinek (vagyis a fehérjék) szerkezetüket és funkciójukat tekintve egyaránt rend kívül bonyolult anyagok. Az élő szervezetben játszott szerepük döntő fontosságát már nevük is jelzi (protosz = görö gül első, eredeti). Nincs olyan élőlény, amely proteinek nélkül létezni képes; a legegyszerűbb élőlények, például a vírusok, meglehetnek zsírok (illetve li- pidek) nélkül, nem kell, hogy cukrokat tartalmazzanak és v nélkülözhetnek számtalan olyan kisebb-nagyobb molekulát, amely az élő sejtben előfordul, de feltétlenül kell, hogy tartalmazzanak egyrészt nuk leinsavakat, másrészt proteineket. A FEHÉRJÉK SZERKEZETE A szerves kémia szempontjából a proteinek polimerek, azaz nagymolekulájú anyagok; molekulatömegük a víz mole kulatömegének néhány százszo rosától néhány ezerszereséig terjed. Legnagyobb kiterjedésük — ilyen sok van közöttük — megközelíti a néhány tíz angst römöt. A proteinek lényegében poli- amidok; a kisebb méretű molekulák sorozatos polikondenzá- c dójából keletkeznek. Ezek a kisebb molekulák többnyire al- fa-aminosavak. Általános képletük a következő: R—CH—COOH I NH2 (A béta-aminosavak esetében az NH2 — aminocsoport a COOH csoportból eggyel távolabb eső C atomhoz kapcsolódik.) Az élőlényekben húsz ilyen típusú, de különböző aminosav van. ezek egymástól mindenekelőtt az R-gyök természetében térnek el. Két aminosav-molekula egy molekula víz leadásával, az egyik savmolekula karboxilcso- < portjának a második savmolekula aminocsoportjához való kapcsolódásával egyesülhet, így jön létre az ún. amidkap- csolat, amelyet pedig peptid- kapcsolatnak is neveznek. (Peptidek a proteinok másodlagos alkotóelemei) —CO—NH— A proteinmolekulák vázát az alábbi motívum szabályos is métlődése adja: J I II —C“—C—NH— I Pauling és munkatársai, Corey és Branson, kimutatták, hogy a két C alfaatomból a CO—NH amidkötés négy atomjából létrehozott peptidszerke- zet egy síkban helyezkedik el. Ezen túlmenően arra is rámutattak, hogy az elektronok delokalizációjának következtében a C = 0 kettős kötés átmeneti jellegű (egyrészes kötésnek is felfogható), és fordítva: a szén atom és a nitrogén közötti egyszeres amidkötés kettős kötés jellegű. Ez az anomália az, ami a peptidkötés oxigénjének elektronegatív jelleget, nitrogén atomjának pedig elektropozitív jelleget kölcsönöz. Az amidkötés kettős jellege egyben magában hordja annak lehetőségét, hogy cisz- vagy transzkonfiguráció álljon elő. A gyakorlatban azonban csupán a transz-konfiguráció jelentkezik a polipeptid láncokban, ez lényegileg térszerkezeti okokra vezethető vissza. A peptidek előbb ismertetett szerkezetéből adódik az a tény, hogy a rendszer lehetséges szabadsági fokai egyrészt az NH—C“ kötés, másrészt a C“—CO kötés körüli elfordulás lehetőségének felel meg. (A számítások és a kísérletek egyébként a forgási lehetősé gének további korlátozottságára utalnak.) A fehérjéket alkotó 20 aminosav közül egyesek víztaszító jellegűek és nem polárosak, má sok polárosak, vannak közöttük savak, de semleges, sőt bázisos jellegűek is. Az aminosavgyök (vagy maradék) úgy áll elő, hogy az eredeti aminosav elveszít egy vízmolekulát. Ilyen formában for dúlnak elő az aminosavak a protein-polimerekben. A gyökök ,,molekula“-tömege általában 110—115 nagyságrendű. A leg nagyobb polipeptid-láncok, amelyek elérik vagy kivételesen meghaladják a százezres molekulatömeget, több ezer aminosavat tartalmaznak; ez a legnagyobb nagyságrend, és elég ritkán fordul elő. Többségük nagyságrendje 5000-től (ez ennyit jelent, hogy mindössze 40 aminosavat tartalmaznak) 50 000-ig terjed (ez 400—500 aminosavat jelent). A nagymolekulájú anyagok táborában lényegbeli különbség van a proteinek és gyakorlatilag az összes többi természetes (poliszacharidok, poli- izoprének stb.), és szintetikus polimer (pl. polivinilek, po- lisztirének, poliamidok stb.) között. Minden polimer gyakorlatilag egy vagy kétfajta mo nomerből áll össze (kivéve a nukleinsavakat, ahol 4 monomerrel van dolgunk). E-zzel szemben a proteinek 20 különféle típusú monomerből állnak, és ezek olyan sorrendben következhetnek egymás után, amelyek változatossága szinte végtelen. Ezt a sorrendet az adott élő szervezet „kódjai“ határozzák meg, ezek a kódok pedig rögzítve vannak, mint valamiféle „előírások“, az élőlények sejtjeiben levő kromoszómák génjei által. A proteinek összehasonlítha tók például egy gyöngynyaklánccal. A proteinek aminosavai azt a szerepet töltik be, amit a nyaklánc gyöngyszemei. Képzeljük el, hogy a nyaklánc 20 különböző típusú gyöngyfajtá ból készül, amelyek egymástól szinükbel vagy alakjukban különböznek. Egy másik analógia, amely talán kissé elvontabb, mégis jobban érzékelteti a helyzetet. Az ABC betűit hozzárendelhetjük a 20 aminosavhoz; a proteinmolekulákat ebben az analógiában írott szövegekhez lehet hasonlítani, amelyek több száz betűt tartalmaznak. Úgy, amint egy mondat az ABC betűinek sorából áll, és így fejez ki egy információt, a proteinek az aminosavgyökök láncolatából állnak, s ez determinálja háromdimenziós szerkezetüket és biológiai funkciójukat. Két proteinfajta tehát „molekulaszinten“ ugyanúgy különbözik egymástól az aminosav-mara- dékok sorrendjében, mint két mondat a betűk sorrendjét tekintve. A fentiek szerint rögzített információk határozzák meg a proteinek szerepét az élő szervezetek működésében. Vannak funkcionális proteinek, ezek között a legismertebbek az enzimek, a biológiai katalizátorok, továbbá azok a proteinek, amelyek a különféle gázokat kötik meg, szállítják és raktározzák a szervezetben: az oxigént, a széndioxidot és a nitrogént. EZ utóbbiak között a legismertebb a hemoglobin. Vannak továbbá ún. vázproteinek, tartalékproteinek stb. NAPONTA 68 G PROTEIN A proteinek szinte kizárólagos forrásai az élő szervezet részére nélkülözhetetlen aminosavak. Az ember és az állati szervezet biomechanizmusa alkalmas arra, hogy a 20 amino sav közül mintegy 10-et szintetizáljon. A többieket készen kell, hogy kapja a táplálékkal. Az összes aminosavak előál lítására csak a növények, illetve egyes mikroorganizmusok képesek. Ezekben van meg az az enzimrendszer, amely ehhez a bioszintézishez szükséges. Az állati eredetű proteinek azonban kiegyensúlyozottabbak, mint a növényi eredetűek. így az emberi táplálék számára szükséges aminosav-együttese- ket állati fehérjék beiktatásával kell a szervezetbe juttatni, más szóval a háziállatokat felhasználhatjuk a növényi fehérjék minőségének javítására. Ez az átalakítás azonban igen rossz hatásfokú és költséges: 100 g növényi protein legjobb esetben 20—25 g tyúktojás-proteint és kb. 5 g marhahús-proteint szolgáltat. Ezért az egész világon kiterjedt kísérletek folynak, hogy a növényi proteineket mesterséges úton állítsák át az emberi fogyasztásra alkalmas, illetve az összes ami- nosavakat megfelelő egyensúlyban tartalmazó proteinekké. Talajjavítás foszfátércekkel Az északnyugat-afrikai országokban jelentős mennyiségű olyan foszfátérc van, amelyet nem gazdaságos Európába szállítani, de talajjavításra ott helyben előnyösen felhasználható lenne. Miként hollandiai és mali kutatók megállapították, például a Sahal-övezet talajának termékenységét lehetne jelentősen növelni vele még csapadékszegény években is. Hiszen a nitrogénen és káliumon kívül foszforból használnak fel a legtöbbet a növények. Nagyüzemi fehérjeszintézis — biológiai mintára Angol kutatók biológiai mintára próbálják megoldani egyes fehérjék nagyüzemi előállítását, szintézisét. Az élő szervezetekben a fehérjék aminosav-sorrendjét végső soron a dezoxiribonukleinsav — DNS — nevű vegyület határozza meg. A kutatók tehát előbb elkészítették a megfelelő információkat hordozó DNS-molekulákat; egyelőre kevesebb aminosavból álló (rövidebb) fehérje- molekulák amincsav-sorrendjének megfelelő DNS-eket állítottak elő. E DNS-molekulákat nagy felületű hordozóanyaghoz kötötték. Azután olyan oldatot készítettek, amely tartalmazza a fehérjeszintézishez szükséges valamennyi aminosavat, energiahordozót, enzimet és minden más alkatrészt, s ezt az oldatot átengedték a hordozó- anyaghaz kötött, oszlopba tömörített DNS->molekulákon. Az új módszer segítségével sikerült néhány rövidebb láncú fehérjét szintetizálni. Így a neurohormonok közül a gyógyszerként is alkalmazott enkefalint (erős fájdalomcsillapító). A kutatócsoport azt a célt tűzte maga elé, hogy hasonló úton megoldja a nagy mennyiségben felhasznált inzulinnak a szintézisét is. Fagyasztott takarmány Szovjet kutatók kísérleteket végeznek olyan módszer kidolgozására, amellyel a zöld növényi anyagot fagyasztással tartósítják a nyári hónapokban. Ezzel olyan téli takarmányt kapnának, amelynek tápértéke alig különbözik a kiindulóanyagétól. A vizsgálatok azt mutatták, hogy a fagyasztott takarmány karotintartalma tízhavi tárolás után két-háromszor akkora volt, mint a szárított szénáé. A kísérleteket vöröshere és mezei komócsin, valamint borsó és zab zöldtömegének keverékével végezték. A zöldtömeget mínusz 80 C-fokos hűtőkamrában fagyasztották meg. Ezt követően 5—6 hónapig egy 30 tonna befogadóképességű konténerben tárolták. A tárolás alatt a hütőkonténerben mínusz 15 C-fok volt. A befagyasztott bálákban hathavi tárolás után a takarmány tápértékének vesztesége csupán 5,2 százalék volt. Sílózáskor a veszteség legkevesebb 20—25 százalékos és a szénáé is gyakran eléri a 20 százalékot. A zöldtakarmányt olyan helyiségben olvasztják fel, amelyben a hűtőkészülék levegőjét ventillátor oszlatja el egyenletesen. A takarmányt mintegy 30 C-fokos hőmérsékleten tartják itt egy órán át, majd etetik. A fagyasztott takarmány jelentősen növeli a tehenek lejhozamát. A kísérlet végén a kontrollcsoport napi tejhozama 99,5 százalék zsírtartalommal, ellenben a kísérleti csoport 127 kg, 3,93 százalék zsírtartalmú tejet adott. A besugárzásra élelmiszertartósítás A létező temérdek probléma közül a világnak ma főleg két lényeges, az emberiség közeljövőjét meghatározó kérdéssel kell szembenéznie: az egyik az energia-, a másik az élelmiszerellátás kérdése. Nehéz volna eldönteni, melyik a fontosabb, de az bizonyos, hogy egyiknek a megoldása sem képzelhető el a másik megnyugtató rendezése nélkül. Egyrészt az élelmiszertermelés növelése csak az energiatermelés fokozásával érhető el, másrészt nem lehet, sőt végső fokon nem is kell energiát termelni, ha az emberiség fennmaradásához szükséges élelmiszerellátást nem sikerült megoldani. Ez utóbbi elvileg kétféleképpen képzelhető el: a mezőgazdasági élelmiszertermelés növelésével és az élelmiszerkészlet tartósításával. Bár mindkét irányban haladnunk kell előre, nem vitás, hogy az utóbbi fontosabb, mert Idába növeljük a termelést néhány százalékkal, ha — mint eddig — annak világszinten kb. 20 százaléka megromlik, mielőtt a fogyasztóhoz kerülne. Ennek következtében nem növekszik kellőképpen a világ élelmiszerkészlete, sőt jórészt veszendőbe megy a mezőgazdaság hatalmas munkája és energiabefektetése. Becslések szerint a világon évente 130 millió tonna gabona, 50 millió tonna burgonya, 6 millió tonna hal megy tönkre. Az élelmiszer-megőrzés érdekében az ismert tartósítási módszerek gyors bevezetésére és új, hatékonyabb módszerek kutatására és alkalmazására van szükség. Az élelmiszer-besugárzás új fizikai tartósítási eljárás, amellyel a világ több mint 50 államában kísérleteztek az utóbbi 25 esztendőben. Éppen úgy, mint minden tartósítási eljárás, ez is csak meghatározott esetekben alkalmazható sikeresen, ekkor azonban használata valóban előnyös a többi módszerhez képest, gyakran pedig az egyedül lehetséges megoldást képviseli. Mint minden új élelmiszer-tartósítási eljárásnak, az élelmiszer-besugárzásnak is alapvetően három követelményt kell kielégítenie: megfeleljen technológiailag — például a szokásos vagy annál jobb minőségű termék előállítását eredményezze, hosszabb idejű tárolást vagy kedvezőtlenebb körülmények közötti eltartást biztosítson — gazdaságosság szempontjából — költségei és előnyei egyensúlyban legyenek — és egyészségügyi szempontból — a termékek fogyasztása az emberi egészségre ártalmatlan legyen. 1977. V. 8. 16 4 «•S'®® M •* CO ~ S <3 Q) E 3 ® £ •2. £ > _ 8 —• ® N ffl CO (0) t*—< C w « c « 5 S « c ffl 3 •- r? sas“ e|?2 Sigi- «10 ® N -2 £S2 S-8 S 3 B Í 2 « 2 < ja a > J?s O « '8 J « B C/3 *0 N N CO = _ a «« < OCÄ S *
