Műtárgyvédelem, 2007 (Magyar Nemzeti Múzeum)
A 2005. május 24-27-én budapesten az Országos Széchényi Könyvtárban megrendezett "Ez Örökre Ragadni Fog. Ragasztás És Leoldás A Papírrestaurálásban" - Nguyen, Thi-Phuong: A zselatin mint ragasztóanyag : egy ígéretes anyag rövid bemutatása
másodlagos szerkezet különböző elemeivel, ez tehát a fehérjelánc teljes három dimenziós szerkezete. Részben a prolin és hidroxi-prolin maradékok magas szintjének köszönhető, hogy a kollagén polipeptid láncai egy spirális formájú másodlagos szerkezetbe rendeződnek. Ez az a-lánc egyike annak a két másodlagos szerkezetnek, melyek leggyakrabban fordulnak elő a fehérjékben. A kollagén harmadlagos szerkezete 3 a-láncból áll, amelyek spontán egy szabályos és meghatározott alakzatba záródnak. Spirális formában szorosan összekapcsolódnak, és létrehozzák az ún. kollagén tripla-hélixet (hármas spirált), melyet y-láncnak vagy tropokollagénnek is hívnak. (1. ábra) Ez a szerkezet nagyon tömör és jól szervezett, ennek köszönhető a (Gly-X-Y) hármas majdnem folyamatos ismétlődése, amelyben az X leggyakrabban prolin és az Y hidroxi-prolin. A glicin a legkisebb és a legegyszerűbb természetes aminosav, mindig a kollagén molekula belső központjában helyezkedik el, ahol a rendelkezésre álló hely 1. ábra Kollagén hármas spirál Abb. 1. Collagen triple helix (Jolley, J.E. (1970:171)”'®: The microstructure of photographic gelatin binders. In: Photographic Science and Engineering, Vol.14, No.3, p. 171) nagyon korlátozott. Ennek a különleges aminosavnak a helye és a gyakorisága kiemelkedő jelentőségű, mivel ha a Gly-X-Y egységen belül a glicin maradékot más helyettesítené, a hélikus alakzat destabilizálódna és felbomlana. Más ami- nosavak nagyobb oldalláncai a hármas spirál külső felületén helyezkednek el, és ezek adják a kollagén molekula töltéseit és hidrofób helyeit. A hármas spirál hőstabilitása részben a szomszédos a-láncok közötti gyenge hidrogén-kötéseknek köszönhető. A glicin részt vesz néhány hidrogén-kötésben, azzal, hogy az amino funkciós csoportja (-NH) közvetlen hidrogén-kötést tud létrehozni egy másik láncon lévő aminosav-maradék (pl. prolin) karbonil csoportjával. Más közvetett hidrogén-kötések úgy jönnek létre, hogy vízmolekulák épülnek be a láncok közé, növelve a molekula stabilitását. A kollagén szálak az állati szövetekben, bőrben és csontokban úgy alakulnak ki, hogy a hármas-spirálok kovalens keresztkötések segítségével összekapcsolódnak egymással. Ezek főleg aldehid eredetű keresztkötések, amelyekben részt vesznek a hidroxi-lizin és lizin maradékok2. Ezek a keresztkötések főleg a telo- peptidekben találhatók, a kollagén molekulák végénél, melyek sajátos aminosav összetételüknek köszönhetően nem formálódnak hármas spirál szerkezetté. Ez a terület nagyon gazdag poláris aminosavakban, mint az arginin (Arg), lizin (Lys), aszparagin (Asp) és glutamin (Glu), amelyeknek több nagy oldallánca van és ennek következtében kevésbé hajlamos kompakt és jól szervezett szerkezetté formálódni. 16
