Szemészet, 1997 (134. évfolyam, 1-4. szám)
1997-02-01 / 1. szám
Szemészet 134 (1997) 35 Sokféle szerepe ellenére [4] a kén főtömege a szaruhártyában a szulfátos galactosaminoglikánokban (GAG) található. E makromolekulák a különböző típusú kollagénekkel szerkezeti egységet képeznek a stromában. Leépülésük csak Cl jelenlétében lehetséges [13,14]. A P és Cl összmennyiségének megcsökkenése a stroma közti állományának megcsökkenését jelzi. Igen sokféle biokémiai szerepe ellenére a foszfor főtömege a sejtmagban, és a kálium is főként intracellulárisan található. Összmennyiségük megcsökkenése sejtleépülést jelez. A szaruhártya összetétele a felépítés és lebomlás egyensúlyi állapotától függ. Energia- (ATP-) termelése a nagyságrend sorrendjében az endothelben, az epithelben és a stroma jellegzetes alakú (nagyfelszínű) módosult fibroblastjaiban, akeratocytákban történik, nem jelentéktelen direkt oxidáció, és citrátkörhöz kapcsolt terminális oxidáció útján [4 5]. Előbbi végterméke a ribose és a NADP2 és mindkettőé a C02 Az energiatermelés biztosítja a „vízpumpát” a szaruhártyából ki, és a „Na-pumpát” a szaruhártyába. Az átlátszóság harmadik feltételét a kecatocyták képezik: a szulfátos GAG-okból és kollagénekből épült kationkötő sejtközti állományt. Különös jelentőségűek a IV. típusú kollagént tartalmazó alaphártyák, melyekhez többek között a sejteket diszultid hidakat tartalmazó fibronectin köti. A Bowman-hártya pH-grádiensként is szerepel: az epithel központi zónájából szabadon, de még a szemhéjaktól takart széli zónáiból X is könnyen száll el a C02 a stromából jóval nehezebben. A szaruhártya széli zónájának anyagcseréje a széli érhurok-hálózathoz, a központi zónáé a csarnokvíz-forgalomhoz kapcsolt [3]. 1992 előtt csak az volt ismeretes, hogy ha koruk, vagy „akcidentális” ártalom, pl. ischaemia következtében a keratocyták energiatermelése csökken, membránjuk és működéseik (pl. ATPase hatás, Na-pumpa) károsodnak, víz áramlik a sejtbe, a mitochondriumokba, a sejtmagba [5, 9, 10], ezek szétesnek és makrofágok eltakartják azokat gyulladás kíséretében. A sejtek e nekrózisa megbontja a közti állomány homeosztázisát is: annak képzése nem tud egyensúlyt tartani a Cl igényes GAGase és kollagenase leépítő hatásával. Ma már tudjuk, hogy a sejtek nemcsak véletlenszerűen halhatnak el, hanem beprogramozottan is („elérik a nyugdíjkorhatárt”). Ez az apoptosis [11]. Fibroblastok, és így keratocyták esetében kiválthatja az apoptosist, ha nem kapnak elegendő fibroblast gerjesztő faktort (FGFb) vagy inzulinszerű IGF I-t működésükhöz (makrofágok termelik). (Az endothelen noradrenalin vált ki apoptosist, helyet teremtve fiatal endothelsejteknek.) Az apoptosis alapjelensége a mag DNS-ének feltördelése (endonuclease hatás), mellyel nem tart egyensúlyt a poly- (ADP+ribóz)-synthetase hatás. A sejt szétesik ép membrántól körülvett apoptikus testekké, melyek nem vonzanak oda makrofágokat, így nincs keratocyta neogenezis és így a közti állomány is leépül. Kis makrofág reakció csak később jelentkezik. Az a tosis biokémiai jellemzői: proteinkinázA és Ca2+ felszaporodás [13 14], míg nekrózisban a foszfoinositol foszfatáz hatására a proteinkináz C kerül túlsúlyba Ca2+ leadás mellett. A vérplazmában a felszívódott és a szervezetben képzett különböző lipideket utóbbiakra jellegzetes (A, B, E, C) apoproteinek lipoproteinként (L) hordozzák, jellegzetességük egyik oka cukorösszetevőik (glikánligandjaik) eltérő volta [1, 8]. Ennek következtében különböző receptorokhoz kötődnek. A főként koleszteánt hordozó LDL pl. könnyen kötődik a viszonylag nagy felszínű sejtekhez, majd a lizómák elbontják a L-1 alkotórészeire. A koleszterin tárolásra alkalmas zsírsavas észterré alakul, a direkt oxidációból származott NADPH2 segítségével, míg a ribóz elfogy az apoptosis akadályozására. A limbus közvetlen közelében apoptosisra nem kerülhet sor (elegendő FGFb), (nekrózis megakadályozására is elegendő az oxigén), de a limbustól 1 mmre már apoptosis (nekrózis) lehetséges. A késői kismértékű (vagy azonnali) makrofág válasz a koleszteánt elszállítja zsírsavak Bowman-hártyában az addig vízoldékony CaHCO, al a C02 elszállása miatt lúgosabb közegben Ca-szappanként kiválnak. Azért ív(gyűrű) alakban, mert a centrális zónákba már nem jut az échurok-hálózatból lipoprotein. Irodalom 1. Brown M. S., Kovanen P. T. and Goldstein J. L: Lipoprotein Receptors. Science, 212, 628-635 (1981). 2. Farkas /.. Szerdahelyi P., Kása P.: An indirect method for quantitation of cullular zinc content of Timm-stained cerebellar samples by energy dispersive x-ray microanalysis Histochem. 89, 493 (1988). 3. Graymore C. N.: Biochemistry of the Eye, Acad. Pr. London. The Cornea (D. Maurice) 1-95. (1970). 4. Gupta K., Mathur R. L: Tausine development and aging at ocular tissues. Exp. Eye Res. 34, 835 (1982). 5. Kahánné L. /.: A látás biokémiája. Medicina Bp. 10 (1986). 6. Kemp К, Dunscher G.: Multi-Element Analysis ot the Rat Hippo.campus by Proton induced X-ray Emission Spectroscopy. Histochem. 19, 167 (1979). 7. Loeffler К. 11., Lee W. R.: Argyrosis о Ethe lacrimal sac. Graefe’s Arch Clin Exp. Ophthalmol 225, 146 (1987). 8. Mahlev R. W. and Inneruritv T. L: Lipopcotein Receptors and Cholesterol Homeostasis. Biochim. Biophys. Acta 737, 197-222 (1983). 9. Reddy V. N.: Distribution of free amino acids and celated compounds in rabbit cornea. Ophthal. Res I. 48 (1970). 10. Riley M. V., Yates E. M„ Soppet D. R.: Oxidized glutathione in the comeal endothelium. Exp. Eye Res. 30, 607 (1980). 11. Schwartzman, R. A. und Cidlowski J. A.: Apoptosis: the Biochemistry and Molecular Biology of Programmed Cell Death. Endocrin Rev. 14, 133-151 (1993). 12 .Szilágyi M.: Fizikai Kislexikon. Gondolat Bp. 590 (1977). 13. Walkenbach R. J., Le Grand R. D.: Regulation at cyclic AMP- dependent proteinkinase and glycogen synthesis by ciclic AMP in the bovine cornea. Exp. Eye Res. 33, 110 (1981). 14. Walkenhach R. J., Le Grand R. D.: Distcibutrion at cyclic AMP- dependent proteinkinase in the bovine cornea Exp. Eye Res. 32, 451 (1981). Cím: Dr. Vass Péter SZAOTE Szemklinika 6701 Szeged. Korányi fasor 10-11.
