Kovács Petronella (szerk.): Isis - Erdélyi magyar restaurátor füzetek 13. (Székelyudvarhely, 2013)
Beöthyné Kozocs Ildikó et al.: A pergamen és a cserzetlen bőr felépítése, viselkedése, károsodása a műtárgyrestaurálás tükrében
2. kép. Növényi cserzésűkecs- 3. kép. Kecskebőrből készült kebőr barkaoldalának mikro- pergamen barkaoldalának mikszkópos felvétele. roszkópos felvétele. A borjúbőr kisebb méretben olyan, mint az érett marhabőr. A vastagság 1 hónapos korban 1 mm, 12 hónaposán, amikor már szinte teljesen kifejlett, kb. 3 mm. A szemölcsréteg ennek kb. 1/6-1/4 része. Kötőpergamennek rendkívül alkalmas, mert szerkezete tömött, jól vékonyítható. Ahhoz, hogy írópergament lehessen készíteni a bőréből, az állat nem lehet idősebb, mint 6 hónapos. A múltban a magzati borjúbőröket is felhasználták vékony, finom textúrájú íróanyagokhoz. A kecskebőr 1-2 mm vastag, a szemölcsréteg ennek kb. 1/3 részét teszi ki. Zsírszövetet nem tartalmaz, ezért mechanikai tulajdonságai jók. Finom, tömött rostszövete nagyon jó alapanyaggá teszi, különösen könyvkötés céljára. A különböző juhok bőre igen eltérő lehet, Eszak- Európában a gyapjúkért tenyésztett állatok bőrét használták pergamen készítésére. Ezek vastagsága 2-3 mm, rostjaik finomak, összeszövődésük kevéssé tömött. A recés- és a barkaréteg rostszálai a többi borfajtához viszonyítva kisebb területen tudnak összefonódni egymással a gyapjúszálak sűrűsége, továbbá a faggyút raktározó sejtek nagy száma miatt. A lazább szerkezet következtében a juhbőrből készült pergamen nem olyan erős, és nehezebben vékonyítható, mint a borjú vagy a kecske bőréből származó, ezért könyvkötésre kevésbé alkalmas. A barkaréteg eltávolításával viszont kiváló íróanyag készülhet belőle.' Cserzett bőrök barkarajza alapján azonosítani lehet az állatfajt. Pergamennél nehezíti a felismerést, hogy feldolgozás során többnyire eltávolítják a barkafelszínt. Ha ez részben meg is marad, az áttetszőség és a feszítés következtében történő szerkezetváltozás megnehezíti a jellegzetes mintázat felismerését (2-3. kép). Szerencsés esetben a színoldalon halványan látszó szőrtüszők alapján lehet az állat faját meghatározni, a húsoldal pedig felismerhető a vízszintesen futó rostkötegekről és a véredényekről. A bőr kémiai felépítése4 A fehérjelánc, a mikrofibriílák és a fibrillák kialakulása A fizikai jellemzőkön túl a pergamen viselkedését jelentősen befolyásolja alapanyagának, a nyersbőrnek kémiai felépítése is. A fent ismertetett rostos szerkezet legkisebb egységét fehérjeláncok és az azokból felépülő kollagén molekulák alkotják. A kollagén nagyon stabil, erős anyag, nagy szilárdságot ad a belőle felépülő szövetnek. Mint minden fehérje, kémiailag aminosavakból épül fel, melyek megegyeznek abban, hogy központi szénatomjukhoz egy hidrogénatom, egy aminocsoport (-NH,), egy karboxilesöpört (-COOH) és egy oldallánc kapcsolódik. Az aminosavak közötti különbséget oldalláncúk jellege biztosítja, mely lehet rövid vagy hosszú; egyenes, elágazó vagy gyűrűs szerkezetű; poláris (kémiailag aktív) vagy apoláris (kémiailag nem aktív) továbbá savas vagy bázikus kémhatású. A különálló aminosav molekulákból polikondenzációval képződnek a fehérjék. A reakció során víz lép ki, és a molekulák között peptidkötések (-CO-NH-) alakulnak ki. A kollagént kb. egyharmad részben glicin (COOH-CH,-NH,), egyharmad részben poláris oldalláncú, egyharmad részben pedig apoláris oldalláncú aminosavak építik fel. Az így kialakult fehérjelánc rugalmassága a molekulák sorrendjének köszönhető: a szerkezet nagy részében minden harmadik aminosav glicin, ami kémiai felépítése és kis mérete miatt a lánc korlátlan forgását teszi lehetővé. Az imino (prolin és hidroxiprolin) (4. kép) és a semleges aminosavak (melyek csak hidrogént és szenet tartalmaznak oldalláncúkban), inkább a molekula közepe felé koncentrálódnak, a poláris és ionizálható savas és bázikus aminosavak pedig a molekula két végén. Ez az elrendeződés elősegíti a fehérjelánc spirállá csavarodását, a hélix-formációt. Az egyes fehérje alapláncok hármas spirálokká kapcsolódnak össze, ezeket nevezik tropokollagénnek vagy kollagén molekulának, majd a hármas spirálok kis eltolással egymás mellé rendeződnek, így létrehozva a bőrt felépítő mikrofibrillákat és fibrillákat (5. kép). Ebben az elrendezésben az egyik molekula poláris és ionizálható csoportjai közel kerülnek a szomszéd molekula hasonló egységeihez, amorf területeket képezve. Azok OH I ch2 I CH / \ / \ H h2c ch2 h2c ch2 1 \ / \ /-CH —COOH HN —CH —COOH HN —CH —COOH Glicin Prolin Hidroxiprolin 26,6% 14,4% 12,8% 4. kép. A glicin, prolin és hidroxiprolin képlete. 3 Haines 1999. pp. 4-6. 4 Vermesné - Fekete 1983. pp. 11^14., Haines 1999. pp. 10-18., Kissné Bendefy 1990. pp. 11-17. 86
