Állami gimnázium, Munkács, 1910

25 hogy az élő testekben végbemenő chemiai reakciók legnagyobbrésze csakis ott folyik le az életre nézve szükséges reakciósebességgel, ahol a szervek bizonyos fehérjeanyagokat, vagy legalább is fehérjékhez hasonló vegyületeket produkálnak, melyek tudvalevőleg enzimeknek neveztetnek. Vegyük szemügyre példának okáért az emésztésre nézve annyira fontos keményítőnek cukorrá való átalakulását. Itt ugyanis a nyálban lévő ptialin, vagy a pankreasznedv bizonyos részei szükségesek arra, hogy a cukornak keményítőből való képződése végbemenjen. Hasonlóképen a fehérjéknek peptonizálódása is csak azon esetben mehet végbe, ha a gyomorban pepszin vagy pedig a nyomóbélben tripszin van jelen. Ezek és ezekhez hasonló folyamatok az előbbiekben megbeszélt katalitikusan befolyásolható reakciókkal igen közeli viszonyban állanak. A keményítőnek cukorrá való átalakulásánál (CoHioOs)n + nHaO = n(CoHi20e) teljes analógiát látunk az ez értekezés elején megbeszélt nádcukornak inverziójára vonatkozólag, melyhez hasonló módon foghatjuk fel ugyancsak a fehérjéknek peptonizálódását is. Hogy ehhez hasonló hidratizálódások kisebb vagy nagyobb gyorsasággal önkényt folynak le, az előbbiek alapján igen valószínű; továbbá ha bizonyos anyagoknak jelenléte sziikságeltetik — nevezetesen leggyakrabban az aránylag véve csekély mennyiségben jelenlévő enzimek, melyek tisztán az átalakulásra vonatkozó chemiai egyenletben nem fordulnak elő — ahhoz, hogy ezen folyamatok az életre nézve feltétlenül szükséges sebességgel lebonyolódhassanak, akkor ezáltal azon analógia, mely az élő organizmusokban uralkodó enzimhatások és az anorganikus katalizátorok hatásai között fennáll, egészen érthetővé és világossá válik, ami különben is már régóta el van ismerve. Külömböző alkalmas esetekben kimutatták azt is, hogy az enzimek behatásuk alatt nem vesznek részt maradandóan az általuk előmozdított chemiai reakcióban, minélfogva tehát joggal melléje állíthatók az anorganikus katalizátoroknak. Kastle, Johnston és Elvove az etilbutirátnak lipáze által való hidrolízisét tanulmányozva azt találták, hogy a reakciónak befejeztével újból visszanyert lipáze teljesen ugyanazon tulajdonságokat mutatja, mint aminővel még a használat előtti birt. Hasonlóképen kísérletileg kimutatták, hogy a maltóze a glükózra való behatása alatt 24 óra hosszáig teljesen változatlan maradt. Az, hogy az enzim és katalizátorhatás között nemcsak egy a felületre vonatkozó analógiáról lehet szó, ismeretes azóta, mióta Bredig oly fényes sikerű munkálkodást fejtett ki a katalízisek terén, különösen pedig a hidrogénszuperoxidnak kolloid fémek által való katalízisének beható tanulmányozása óta. Bredig a hidrogénszuperoxidnak katalízisét választotta vizsgálata tárgyául, minthogy már előbb Thenard és Schönbein által lett ismeretessé téve, hogy a hidrogénszuperoxidnak vízzé és oxigénné való szétválása fémek, nevezetesen platina, arany és ezüst, továbbá külömböző organikus fermentumok által is gyorsittatik. A szuperoxid szétválásának továbbá még azért is van fiziológiaichemiai fontossága, mert a jelenlegi autooxidáció körüli nézeteink szerint az élő organizmusokban végbemenő oxidációfolyamatok olyképen magyarázandók, hogy az élő testekben eleinte szuperoxidok keletkeznek, melyek oxid és oxigén képződése alatt szétesnek s ez utóbbi azután további oxidációkat létesit. Bredig az általa választott reakciónál katalizátor gyanánt a platinát alkalmazta