Fogorvosi szemle, 2015 (108. évfolyam, 1-4. szám)

2015-09-01 / 3. szám

104

FOGORVOSI SZEMLE

108. évf. 3. sz. 2015.

mény nem a fehérje hibás voltának következménye. Morfológiai és proliferációs méréseink alapján azt a következtetést vonhatjuk le, hogy az adszorbeált BMP-2 deszorpciójának irodalmi adatok alapján feltételezett időtartama [1,6] in vitro nem elegendő HEPM preosteoblast sejtek osteogén irányú differenciációjának elindításához, azonban a proliferációs kísérlet teljes időtartama alatt tapasztalt sejtosztódásbeli csökkenés arra utalhat, hogy egy hét után differenciálódási folyamat kezdődött el. Annak igazolására, hogy legalább egyhetes BMP-2 kezelés elősegíti az általunk használt osteoblast progenitor sejtvonal differenciációját osteogén irányba, olyan marker gének expressziós vizsgálatára lesz szükség, melyek az osteoblastok differenciációja során aktiválódnak, például Runx-2, BMP-2, osteocalcin, osteonectin, osteopontin, alkalikus foszfatáz.

A célkitűzésünkben leírt vizsgálati módszerekkel kapott eredményeink azt mutatják, hogy a vizsgált rövid időszak alatt sejt szinten nem figyelhetők meg preosteoblast sejtek differenciációjára utaló jelek.

Vizsgálataink alapján valószínűsíthető, hogy egy olyan egyszerű módszer, amely felületi adszorpción alapul, és gyors hatóanyag kibocsájtást tesz lehetővé, nem lenne eredményes a BMP-2 fogászati alkalmazására. A csontképződés hatékony elősegítését olyan hatóanyag leadó rendszer biztosíthatja, mely ellenáll az implantáció során fellépő mechanikai hatásoknak, valamint hosszú időn keresztül, azonos koncentrációban képes BMP-2 molekulák kibocsájtására.

Köszönetnyilvánítás

A kutatás a TÁMOP-4.2.2.A-11/1/KONV-2012-0036, valamint a TÁMOP 4.2.4.A/2-11-1-2012-0001 azonosító számú Nemzeti Kiválóság Program-Intelligens funkcionális anyagok: mechanikai, termikus, elektromágneses, optikai tulajdonságaik és alkalmazásaik című kiemelt projekt keretében zajlott. A projekt az Európai Unió támogatásával, az Európai Szociális Alap társfinanszírozásával valósul meg.

Irodalom

1. Autefage H, Briand-Mésange F, Cazalbou S, Drouet C, Fourmy D, Goncalvés S, et al: Adsorption and Release of BMP-2 on Nanocrystalline Apatite-Coated and Uncoated Flydroxyapatite / ß-Tricalcium Phosphate Porous Ceramics. Journal of Biomedical Materials Research Part B 2009: 706-715.

2. Bessa PC, Casal M, Reis RL: Bone morphogenetic proteins in tissue engineering: the road from laboratory to clinic, part II (BMP delivery). J Tissue Eng Regen Med 2008: 81-96.

3. Chen A., Wang D., Liu X., He S., Yu Z., Wang J: Inhibitory effect of BMP-2 on the proliferation of breast cancer cells. Mol. Med. Rep. 2012: 625-620.

4. Davies J: Intracellular and extracellular regulation of ureteric bud morphogenesis. J Anat 2001: 257-264.

5. Green PM, Ludbrook SB, Miller DD, Horgán CMT, Barry ST: Structural elements of the osteopontin SVVYGLR motif important for the interaction with alpha(4) integrins. FEBS Lett 2001 : 75-79.6. Hall J, Sorensen RG, Wozney JM, Wikesjö UME: Bone formation at rhBMP-2-coated titanium implants in the rat ectopic model. J. Clin Periodontol 2007; 34: 444-451.

7. Ketabchi A, Komm K, Miles-Rossouw M, Cassani DAD, Variola F: Nanoporous Titanium surfaces for Sustained Elution of Proteins and Antibiotics. Plos One 2014

8. Khosla SJ, Westendorf J, Oursler MJ: Building bone to reverse osteoporosis and repair fractures. J Clin Invest 2008: 421- 428.

9. Kim HK, Oxendine I, Kamiya N: High-contrentration of BMP-2 reduces cell proliferation and increases apoptosis via DKK1 and SOST in human primary periosteal cells. Bone 2013: 141-50.

10. Knight PG, Glister C: TGF-beta superfamily members and ovarian follicle development. Reproduction 2006: 191-206.

11. Mante FK, Little K, Mante MO, Rawle C, Baran GR: Oxidation of titanium, RGD peptide attachment, and matrix mineralization rat bone marrow stromal cells. J Oral Implantol 2004: 343-349.

12. Moustakas A, Souchelnytskyi S, Heldin CH: Smad regulation in TGF-beta signal transduction. J Cell Sei 2001: 4359-4369.

13. Nie X, Luukko K, Kettunen P: BMP signalling in craniofacial development. Int J Dev Biol 2006: 511-521.

14. Rawlings ND, Salvesen G: Handbook of proteolytic Enzymes ISBN: 978-0-12-382219-2

15. Schliephake H: Application of bone growth factors - the potential of different carrier systems. Oral Maxillofac Surg 2010: 17-22.

16. Schneider GB, Boehrs JK, Hoopes JV, Seabold DA: Use of 3-dimensional environments to engineer osseous-like tissue. J. Dev. Biol. Tissue Eng 2011: 42-47.

17. Seidenstuecker M, Mrestani Y, Neubert RHH, Bernstein A, Mayr HO: Release Kinetics and Antibacterial Efficacy of Microporous ß-TCP Coatings. Journal of Nanomaterials 2013

18. Shekaran A, Garcia AJ: Extracellular matrix-mimetic adhesive biomaterials for bone repair. J Biomed Mater Res A 2012: 261- 272.

19. Thesleff I: Epithelial-mesenchymal signalling regulating tooth morphogenesis. J Cell Sei 2003: 1647-1648.

20. Umulis D, O’Connor MB, Blair SS: The extracellular regulation of bone morphogenetic protein signaling. Development 2009: 3715-3728.

21. Wen XZ., Miyake S., Akiyama Y., Yuasa Y: BMP-2 modulates the proliferation and differentation of normal and cancerous gastric cells. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2004: 100-6.

22. Wharton K, Derynck R: TGFbeta family signaling: novel insights in development and disease. Development 2009: 3691-3697.

23. Yamaguchi A, Komori T, Suda T: Regulation of osteoblast differentiation mediated by bone morphogenetic proteins, hedgehogs, and Cbfal. Endocr Rev2000: 393-411.